Anticorpii l-precursori ai lanțului de sinteză. Ekstrapeptidy și funcția lor

Precursor L-lanț poate fi detectată într-un sistem lipsit de celule care cuprinde poliribozomilor din 21 de celule MOPC, în timp ce în sistemele care conțin microzomi (Milstein e. a., 1972) sau ovocite de broască (Faust e. a., 1974), detectată numai matură L-lanț. Astfel, conversia precursorului în L-lanț, probabil este o funcție a reticulului endoplasmatic. Recent, sinteza precursorului L-lant a fost capabil să identifice și celule întregi (SCHMECKPEPER e. A., 1975).

În prezent, investigat Structura mai multor precursori. Dimensiuni comparative și secvență parțială de aminoacizi din NH2-terminal precursoare ekstrapeptidah lanțurile ușoare ale imunoglobulinelor (Burstein e. A., 1976- Burstein, Schechter, 1976) sunt prezentate mai jos.

S-a arătat că acestea conțin 19 sau 20 aminoacizi mai mult matură de aminoacizi L-tsepi- NH2-terminal este metionina. Caracteristic tuturor ekstrapeitidov NH2-terminal cu un conținut ridicat de aminoacizi hidrofobi (50-70%), care face caracterul hidrofob pronunțat. Astfel, în ekstrapeptidah L-lant SIDS SIDS 63 si 321 are doi tripleți leucină în MOPC 41 are kvadriplet și MOPC 104E-5 distanțate strâns resturile de acest aminoacid. Este demn de menționat faptul că datele au fost obținute recent, care permit să se presupună existența unei peptide suplimentare, și de asemenea, pe COOH koitse L-lanțurile (Schechter e. A., 1975), dar acest lucru nu este sigur.

Este cunoscut faptul că L-lant SIDS SIDS si 63 321 sunt la același subgrup, și V-regiunea lor diferă cu doar 8 aminoacizi din ekstrapeptidy 111. Prin urmare, aceste circuite sunt identice sau cel puțin foarte asemănătoare. In contrast, L-DITS MOPC 41 aparținând altui subgrup lanțuri kappa diferă în lor V-domenii din L-tseiey MOPC 63 și MOPC 321 la 46 și 48%, respectiv, și ekstrapeptidy acestora diferă de la ekstrapeptidov MOPC 63 și MOPC 321 40 %. Diferențe semnificative (nu mai puțin de 7 aminoacizi din 20) sunt de asemenea observate între kappa ekstraneptidami și lanțuri lambda. În același timp, se poate anticipa că aparent tseney-L ekstrapeptidy NORS 2020 diferă de la L-lanțuri MOPC 104E doar doi aminoacizi din Regiunile V vor fi identice.

Prezența metionină numai la capătul L-lanțului precursor-NH2 indică faptul că aceste molecule sunt directe produs de translație ARNm, pornind de la sfarsitul perioadei 5`. Acest lucru este confirmat de faptul că ARNm lipsit 5`-koitsa, într-un sistem lipsit de celule nu este difuzat (Matthyssens e. A., 1976- Shimotohno e. A., 1977). Toate acestea luate împreună indică faptul că porțiunea NH2-terminală este ekstrapeptid regiunii V și că, în consecință, V-gena anticipat mai mult decât anterior.

funcţii ekstrapeptidov încă neclar. Oare ele constau în furnizarea de interacțiune lanțuri sintetizate cu membranele reticulului endoplasmatic, și, probabil, de asemenea, la suprafața celulei. În cazul în care acesta din urmă este adevărat, atunci ekstrapeptidy poate servi mecanism de recunoaștere suplimentară. Pe de altă parte, potrivit datelor Milstein și colab (Milstein e. A., 1972) în membrana microzomală conține o enzimă scindeze ekstrapeptidy rapid. Acest lucru sugerează că acestea joacă un rol numai în etapele inițiale ale lanțurilor de transfer de vector în vezicule microzomale.

Evident, ar trebui aștepta terminală ekstrapeptidov NH-detecție și H-lanțuri. Unele indiciu este descoperirea de peptide neobișnuite în H lanțurile IgA tip lambda (Barstad e. A., 1974). și IgG3 (Dammaco e. a., 1972).

extrem de interesant Aceasta ar verifica, de asemenea, dacă există ekstrapeptidy nu numai mielompyh, dar în imunoglobuline normale și anticorpi, și dacă acestea diferă în anticorpi cu specificitate diferită. Deci, investigat în prezent doar o proteină mielom din activitatea de anticorpi - MOPC 104E.

Toate cele de mai sus sugerează că traducere ARNm în sistemele de celule libere in vitro a condus la descoperirea stadiu anterior necunoscute de sinteza imunoglobulinelor și a stabilit o serie de noi probleme de către cercetători.